Energieverlauf Mutante/Wildtyp < Biologie < Naturwiss. < Vorhilfe
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| Aufgabe | | Erklären Sie die Unterschiede in Wechselzahl und Energieverlauf zwischen Mutante und Wildtyp. |
Es geht um die Reaktion von Dihydroxyacetonphosphat zu Glycerinhyrophosphat mit Triosephosphat-Isomerase als Katalysator. Im aktiven Zentrum von TIM wirken Histidin-95 und Glutaminsäure-165.
Jetzt wurde Glutaminsäure-95 zu Asparaginsäure-95 gentechnisch umgewandelt. Asparaginsäure ist die Mutante.
Der Unterschied zwischen Wildtyp und Mutante ist eine Methylgruppe, die der Mutante im Rest fehlt.
Ich kann mir nicht erklären, wie das Fehlen einer Methylgruppe den Energieverlauf und die Wechselzahl (was ist das überhaupt?) so verändern kann.
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Ich habe diese Frage in keinem anderen Internetforum gestellt.
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Hi, Princess17,
zuerstmal als Begriffsklärung: "Wechselzahl" meint den "Umsatz" des Enzyms, d.h. wieviele Reaktionen pro Sekunde darin ablaufen können.
Und was die Methylgruppe angeht: Die Methylgruppe der Glutaminsäure sorgt dafür, daß die Carboxylgruppe "an der richtigen Stelle" sitzt. Asparaginsäure ist eine Spur "zu kurz".
Die endständige Carboxylgruppe "hilft" dem Substrat beim Übergang zur Endiol-Form und zurück zu einer der beiden anderen Formen, wobei der Übergang von der GAP-Form zur DHAP-Form "begünstigt" wird - das sieht man daran, dass der Umsatz (oder die "Wechselzahl") mit GAP höher sind als die mit DHAP als Substrat.
Dabei sind die Übergangsformen immer "energetisch ungünstiger" als die "stabilen" Formen DHAP, GAP und Endiol, um die Form zu wechseln, muss also Energie aufgewendet werden. Diese Energie sinkt, wenn eine Carboxylgruppe in der Nähe ist. Das Enzym TIM macht also vor allem eins: Es stellt eine Umgebung her, in der eine Carboxylgruppe genau an der richtigen Stelle sitzt. Dann passieren die Übergänge zwischen DHAP und GAP häufiger als sonst.
Wenn die Carboxylgruppe nun "zu weit weg" ist (weil die Länge einer Methylgruppe fehlt), funktioniert das Enzym nicht mehrt so gut: Der Umsatz sinkt rapide, weil genau die "Hilfe"-Wirkung, die die Carboxylgruppe in ihrer Umgebung leistet, nur schwach beim Substrat ankommt.
Du kannst Dir das vielleicht ein bisschen wie bei einem Drehschalter mit verschiedenen Positionen vorstellen. Es braucht immer ein bisschen Kraft, den Schalter von einer Position in die nächste zu bringen, und da bleibt er dann, wenn nicht wieder eine Kraft ausgeübt wird. Die "Übergänge" sind die "Hügel" in dem Energiediagramm, und so wie eine Murmel immer auf einer von beiden Seiten herunterrollen und in einem "Tal" liegenbleiben wird, geht der Schalter (bzw. ein Molekül) immer schnellstmöglich in eine energetisch "stabile" Lage und "schnappt dort ein".
Das funktionsfähige Enzym ist so etwas wie Öl für einen leicht angerosteten Schalter: Es macht das "Drehen" leichter, die Energie, die aufgewendet werden muss, sinkt also.
Hoffe, das hilft ein wenig...
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(Mitteilung) Reaktion unnötig  | | Datum: | 17:49 So 25.03.2007 | | Autor: | Princess17 |
Erstmal vielen Dank für deine Antwort!
Ich glaube, es ist mir schon klarer geworden. Also liegt es einfach nur an der "Länge". Ich dachte, es gäbe eine tiefergehende chemische Ursache. 
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